Белки: Белки – это высокомолекулярные азотистые органические соединения,

Урок №58. Белки – природные полимеры. Состав и строение белков. – CHEMICAL ( ХИМИЯ ДЛЯ ШКОЛЬНИКОВ)

Белки:  Белки – это высокомолекулярные азотистые органические соединения,

“Жизнь, есть способ существованиябелковых тел”

Ф. Энгельс.

Ни один из известных нам живых организмов не обходитсябез белков.

Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ,исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносукислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль вфункционировании нервной системы, являются механической основой мышечногосокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными(амидными) связями. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов.Такими мономерами являются аминокислоты. Каждый белок по своему химическомустроению является полипептидом.

Некоторые белки состоят из несколькихполипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков,длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500аминокислот.

 Образование белковоймакромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α-аминокислот:

Аминокислоты соединяются друг с другом за счётобразования новой связи между атомами углерода и азота – пептидной (амидной):

Из двухаминокислот (АК) можно получить дипептид, из трёх – трипептид, из большегочисла АК получают полипептиды (белки).

Функции белков

Функции белков в природе универсальны. Белки входят всостав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д.Основным источником α – аминокислотдля живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативногогидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α – аминокислоты.

Многие α -аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтезабелков α – аминокислоты несинтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислотыназываются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин,триптофан и др. (см. таблицу).

При некоторых заболеваниях человека переченьнезаменимых аминокислот расширяется.

·        Каталитическая функция – осуществляется с помощью специфических белков – катализаторов (ферментов).При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ иэнергии в организме.

     Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и ихсинтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК. Известнонесколько тысяч ферментов. Среди них такие, как, например пепсин, расщепляютбелки в процессе пищеварения.

·       Транспортная функция – связывание идоставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому.

     Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом,превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей,оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспеченияокислительных процессов в тканях.

·        Защитная функция – связывание иобезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результатежизнедеятельности бактерий и вирусов.

Защитную функциювыполняют специфические белки (антитела – иммуноглобулины), образующиеся ворганизме (физическая, химическая и иммунная защита). Так, например, защитнуюфункцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови итем самым уменьшая кровопотери.

·       Сократительная функция (актин, миозин) –в результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве,сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

·       Структурная функция – белкисоставляют основу строения клетки. Некоторые из них (коллаген соединительнойткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки, кератин шерсти,фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.

В комплексе слипидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточныхобразований.

·        Гормональная (регуляторная) функция -способность передавать сигналы между тканями, клетками или организмами.

Выполняютбелки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются вжелезах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.

·       Питательная функция – осуществляетсярезервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.

Например: казеин,яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост  и развитие плода, а белкимолока служат источником питания для новорожденного.

Разнообразные функции белков определяютсяα-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Физические свойства белков

Белки – очень длинные молекулы,которые состоят из звеньев аминокислот, сцепленных пептидными связями. Это –природные полимеры, молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч донескольких десятков миллионов. Например, альбумин молока имеет молекулярнуюмассу 17400, фибриноген крови – 400.000, белки вирусов – 50.000.

000. Каждыйпептид и белок обладают строго определенным составом и последовательностьюаминокислотных остатков в цепи, это и определяет их уникальную биологическую специфичность. Количество белков характеризует степеньсложности организма (кишечная палочка – 3000, а в человеческом организме более5 млн. белков).

Первый белок, с которым мы знакомимся всвоей жизни, это белок куриного яйца альбумин – хорошо растворим в воде, принагревании свертывается (когда мы жарим яичницу), а при долгом хранении в теплеразрушается, яйцо протухает. Но белок спрятан не только под яичной скорлупой.Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи – все они почтицеликом состоят из другого белка, кератина.

Кератин не растворяется в воде, несвертывается, не разрушается в земле: рога древних животных сохраняются в ней также хорошо, как и кости. А белок пепсин, содержащийся в желудочном соке,способен разрушать другие белки, это процесс пищеварения. Белок инрерферонприменяется при лечении насморка и гриппа, т.к. убивает вызывающие эти болезнивирусы. А белок змеиного яда способен убивать человека.

Классификация белков

С точки зрения пищевой ценности белков,определяемой их аминокислотным составом и содержанием так называемыхнезаменимых аминокислот, белки подразделяются на полноценные и неполноценные.

К полноценным белкам относятся преимущественно белки животного происхождения,кроме желатины, относящейся к неполноценным белкам. Неполноценные белки —преимущественно растительного происхождения. Однако некоторые растения(картофель, бобовые и др.) содержат полноценные белки.

Из животных белковособенно большую ценность для организма представляют белки мяса, яиц, молока идр.

В состав многих белков помимо пептидныхцепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки делят на двебольшие группы — простые и сложные белки (протеиды).Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат такженеаминокислотные фрагменты (Например,гемоглобин содержит железо).

По общему типустроения белки можно разбить на три группы:

1.    Фибриллярные белки —нерастворимы в воде, образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна иподдерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Белки,имеющие вытянутую нитевидную структуру. Полипептидные цепи многих фибриллярныхбелков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинныеволокна (фибриллы) или слои.

Большинствофибриллярных белков не растворяются в воде. К фибриллярным белкам относятнапример, α-кератины (на ихдолю приходится почти весь сухой вес волос, белки шерсти, рогов, копыт, ногтей, чешуи, перьев), коллаген — белок сухожилий и хрящей, фиброин — белок шёлка).

2.     Глобулярныебелки —водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая. Средиглобулярных и фибриллярных белков выделяют подгруппы. К глобулярным белкамотносятся ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны белковой природы(например, инсулин) а также другие белки, выполняющие транспортные,регуляторные и вспомогательные функции.

3.    Мембранные белки — имеютпересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны вмежклеточное окружение и цитоплазму клетки.

Мембранные белки выполняют функциюрецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечиваюттрансмембранный транспорт различных веществ.

Белки-транспортеры специфичны,каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы илиопределённый тип сигнала.

Белки – неотъемлемая часть пищи животныхи человека. Живой организм отличается от неживого в первую очередь наличиембелков.

Для живых организмов характерно огромное разнообразие белковых молекули их высокая упорядоченность, что и определяет высокую организацию живогоорганизма, а также способность двигаться, сокращаться, воспроизводиться,способность к обмену веществ и к многим физиологическим процессам.

Строение белков


Фишер Эмиль Герман, немецкий химик-органик и биохимик. В 1899 началработы по химии белков. Используя созданный им в 1901 эфирный метод анализааминокислот, Ф.

впервые осуществил качественные и количественные определенияпродуктов расщепления белков, открыл валин, пролин (1901) и оксипролин (1902),экспериментально доказал, что аминокислотные остатки связываются между собойпептидной связью; в 1907 синтезировал 18-членный полипептид. Ф.

показалсходство синтетических полинептидов и пептидов, полученных в результатегидролиза белков. Ф. занимался также изучением дубильных веществ. Ф. создалшколу химиков-органиков. Иностранный член-корреспондент Петербургской АН (1899).Нобелевская премия (1902).

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованныхмакромолекул.

Выделяют 4 уровня структурнойорганизации белков:

 1. Первичная структура – определенная последовательность α-аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
 2. Вторичная структура –А) конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О. Одна из моделей вторичной структуры – α-спираль.Б) Другая модель – β-форма (“складчатый лист”), в которой преобладают межцепные (межмолекулярные) Н-связи. А Б
 3. Третичная структура – форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.
 4. Четвертичная структура – агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей

Молекула белка стремится не только креализации своей биоактивности, но и к наиболее компактной структуре, позволяющейей максимально реализовать свои функции.

ЦОР:

Белки

Продукты,содержащие животные белки

Продукты,содержащие растительные белки

Строениебелков: вторичная структура

Строениебелков: третичная структура

Иллюстрация.Четвертичная структура белка (на примере гемоглобина)

ТРЕНАЖЁРЫ:

Интерактив.Биологические функции белков

Интерактив.Свойства белков

ВИДЕО:

Качественныереакции на белки: биуретовая и ксантопротеиновая

Свертываниебелков при нагревании

Осаждениебелков солями тяжелых металлов

Осаждениебелков спиртом

Биуретоваяреакция белков

Ксантопротеиноваяреакция белков

Качественноеопределение азота в органических соединениях

Нуклеиновые кислоты в биосинтезе белка”    (источник )

Источник: https://www.sites.google.com/site/chemnikitina/home/vizitka/10-klass/58

Азотистые соединения

Белки:  Белки – это высокомолекулярные азотистые органические соединения,

Из азотистых соединений особенно распространены белковыевещества. Белки, или протеиновые вещества, – этонаиболее сложные органические высокомолекулярные азотистые вещества,встречающиеся в каждом растительном и животном организме.

Установлено, что молекулы различных белков разнообразны и их составотличается исключительной сложностью.

В них содержится углерода 55-56%(сухого вещества), азота 15-18%, водорода 6,5-7,5%, серы 0,3-2,5%,кислорода 20-25%. Разнообразие белковых веществ зависит от порядка исочетания в белковых молекулах разнообразных аминокислот–более простых азотистых бесцветных кристаллических веществ. Растворыаминокислот в воде имеют нейтральную слабокислую реакцию.

Те жеэлементы, которые находятся в белках, входят в состав аминокислот.

Известно свыше двух десятков аминокислот, входящих в состав различныхбелков, качественно и по названиям различающихся между собой (аланин,лейцин, тирозин, аспарагиновая кислота и др.). Различных сочетаний ивозможных комбинаций аминокислот в одной молекуле насчитывается многиемиллиарды. Полностью изучено лишь незначительное количество белковых молекул.Белки – вещества коллоидные, с крупными молекулами, онинеспособны проникать через клеточные оболочки. Растения беднее белковыми веществами, чем животные, но в каждой живойклетке белок обязательно присутствует. Белок входит в состав живыхчастей клетки (протоплазмы, ядра, пластид, митохондрий). Белок образуеттакже запасные питательные вещества в форме алейроновых зерен. Распределение белковых веществ в растении неравномерное. Больше всегобелков в молодых частях растений, кончиках корней и стеблей, почках,молодых листьях, цветках и семенах. Наоборот, в закончивших рост иогрубевших стеблях, корнях и листьях содержится белков меньше. Трава,убранная во время бутонизации и цветения, богаче белками в процентномотношении, чем трава огрубевшая. Белковых веществ больше скопляется вбобовых растениях, чем в растениях других семейств. Это связано сособым способом питания бобовых растений.

Белки подразделяются на простые – протеины и сложные– протеиды.Из протеинов остановимся на альбуминах,глобулинах, проламинах и глютелинах.

Альбумины– это растворимые в воде белки, легкосвертывающиеся при температуре 70-75о и приобретающие при этом видбелой хлопьевидной массы. Альбумины чаще встречаются в животноморганизме, а у растений они найдены в незначительном количестве всеменах гороха, в зерновках злаков, а также в зеленых частях растений.

Глобулины– распространенные в растениях белки, встречающиесяв семенах, корнях и стеблях в виде запасных питательных веществ. Онинерастворимы в воде, но растворимы в растворе поваренной соли.Глобулины находятся также в белке куриного яйца.

Проламины– белки, отличающиеся наилучшей растворимостью в60-80%-ном этиловом спирте. Проламины встречаются в зерновках злаков.Известны следующие проламины: глиадин в зерновках пшеницы и ржи,гордеин в зерновках ячменя, зеин в зерновках кукурузы и др.

Глютелины– белки, растворимые только в растворах щелочей.Глютелины содержатся в зерновках злаков и в зеленых частях растений.Наиболее изучены следующие глютелины: глютенин в зерновках пшеницы,оризенин в зерновках риса и глютелин в зерновках кукурузы.

В состав муки хлебных злаков, помимо крахмала, входят также белковыевещества (глиадин и глютенин), которые легко можно выделить, например,из пшеничной муки в виде клейковины.

Протеиды (сложные белки) представляют собой соединения простых белков(протеинов) с каким-либо веществом небелковой природы. В составклеточных ядер входят нуклеопротеиды,распространенные в растительных иживотных клетках.

Они состоят из белков и нуклеиновых кислот– дезоксирибонуклеиновойи рибонуклеиновой(ДНК и РНК).Характерным для этих веществ является наличие в них фосфора (кроме С,Н, О, N и S). В воде нуклеопротеиды нерастворимы и обладают болеекислой реакцией, чем предыдущие группы.

Липопротеидысодержат, кромебелков, жироподобные вещества – липоиды. Они распространены впластидах, а также в протоплазме растительных клеток. В хромопротеидахбелок – глобин – связан со сложным азотистымсоединением, содержащим железо. Красный цвет крови животных зависит отхромопротеида – гемоглобина.

Глюкопротеиды –слизистые вещества, встречающиеся в животных и растительных клетках,являются соединениями белковых веществ с углеводами.

При нагревании белков с разведенными кислотами (например, с 20%-нойсерной кислотой) белки распадаются (гидролизуются) на более простыегруппы – альбумозы, пептоны и пептиды, которые при дальнейшемгидролизе распадаются на аминокислоты.

Аминокислоты– этоорганические соединения, содержащие одновременно амино- и карбоксильныегруппы. Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллическиевещества, обладающие хорошей растворимостью в воде и способностьюпроникать через растительные и животные перепонки.

В растительныхорганизмах разложение белков совершается при посредстве особыхвнутриклеточных ферментов.

Белки можно обнаружить следующими реакциями: 1) кипячение их в раствореазотнокислой закиси ртути дает кирпично-красное окрашивание (миллоновареакция); 2) от крепкой азотной кислоты белки свертываются и даютярко-желтое окрашивание (ксантопротеиновая реакция); 3) от смеси едкогокалия и слабого раствора медного купороса белки дают красноеокрашивание с фиолетовым оттенком (биуретовая реакция); 4) щелочнойраствор окиси свинца при нагревании с белком вследствие присутствиясеры в белках дает черный осадок сернистого свинца. Наиболееспецифичной реакцией на белки считается биуретовая реакция. Количество белковых и других азотистых веществ в различных растенияхсильно колеблется. Больше всего их в семенах бобовых растений: сои– 40%, люпина – 35%, бобов – 24% и гороха– 22%. Зерна хлебных злаков содержат в два-три раза меньшебелковых веществ: пшеницы – от 13 до 20%, кукурузы и ячменя– 10%; семя льна содержит до 23%, зеленая масса вики– 4%, клевера – 5%, корни свеклы – 1 %,клубни картофеля – 2%. Много белковых веществ в грибах– до 53%. Органические вещества, находящиеся в растениях, могут переходить изклетки в клетку лишь в том случае, когда они присутствуют в состояниираствора (кристаллоидное состояние). Большая же часть сложныхорганических веществ находится в растении в нерастворимом (коллоидном)состоянии и может быть использована на процессы питания и дыхания лишьв том случае, когда эти органические вещества подвергаются гидролизу наряд более простых и растворимых соединений. В этих превращениях важнуюроль играют энзимы, или ферменты (диастаз и др.).

Ошибкадревних греков или недостаток азота

Питаниерастений азотом
Азот в жизни растений
Повышение плодородияпочв, использование биологического азота
Синтетическийаммиак и круговорот азота в природе
Усвоениеазота бобовыми растениями

Источник: http://www.valleyflora.ru/azotistyye-soyedineniya.html

Структура белковой молекулы

Белки:  Белки – это высокомолекулярные азотистые органические соединения,

Белки. Физико-химические свойства.

Функции белков в организме.

Строение белковой молекулы

Белки – это органические высокомолекулярные азотистые соединения, построенные из аминокислот.

Белки являются самыми важными составными частями всех живых организмов. На долю белков приходится 45% сухого вещества организма. Высокое содержание белков в селезенке 84%, легких 82%, мышцах 80%, почках 70% и т.д.

Химический состав белков: углерод 55%,

кислород 24%,

водород 7%,

азот 16%,

Сера 2,5%.

В отдельных белках содержатся: фосфор, железо, медь, цинк, марганец, магний, йод. Во всех белковых молекулах содержание азота довольно постоянно ~ 16%. Это лежит в основе определения концентрации белка в тканях.

Основные физико-химические свойства белков:

1.значительная (высокая) молекулярная масса – 6000 до 1000000 D;

2.высокая вязкость и возможность набухания в растворах;

3.неспособность диффундировать через полупроницаемые мембраны;

4.способность создавать высокое онкотическое давление;

Онкотическое давление в крови обусловлено присутствием белков и равно 0,02 – 0,04 атм., т. е. 30 мм рт. ст.

5.амфотерность белков (знак заряда белковой молекулы – отрицательный или положительный – зависит от преобладания кислых или основных аминокислот в её составе).

COOH NH2

R NH2 R COOH

COOH NH2

Вода в организме человека составляет 65%, а ВМС – 35%. Вода заполняет все пространства клеток и тканей, составляя внутреннюю среду организма, а ВМС находятся в ней, образуя растворы с особыми свойствами. По своим свойствам растворы ВМС в организме человека приближаются к коллоидным растворам.

Признаки коллоидного состояния.

1.Наличие двух фаз – дисперсной фазы и дисперсионной среды.

2.Наличие поверхности раздела между дисперсной фазой и дисперсионной средой.

3.Определённая степень раздробленности частиц (от 1 до 100 нм).

4.Определённая степень устойчивости, обусловленная двумя факторами – зарядом и водной оболочкой.

Устойчивость белков в биологических жидкостях организма обуславливают два фактора: заряд и водная оболочка для гидрофильных белков (альбумины) и только заряд – для гидрофобных белков (коллаген).

Строение белков.

Белки построены из аминокислот. Аминокислота содержит 2 основные группы: карбоксильную – СООН и аминогруппу NН2. Всего в создании белков участвует 22 аминокислоты, они связаны между собой в длинные цепи, которые образуют основу белковой молекулы.

Все аминокислоты, входящие в состав белков человека, относятся к α- аминокислотам, т.е. карбоксильная и аминогруппа присоединены к одному и тому же углеродному атому в α- положении:

β a

R СН2 СН СООН R СН СООН –

NH2 NH2+

СООН группа – карбоксильная – придает данной кислоте кислое свойство и «-» отрицательный заряд.

NH2 – аминогруппа– дает аминокислоте основные свойства и в электрическом поле «+» заряд.

Свойства аминокислот, проявлять себя, как в кислой, так и в основной реакции называется амфотерностью.

Аминокислоты различаются радикалами (R), т.е. аминокислотными остатками и количеством функционирующих групп (СООН и NН2).

Структура белковой молекулы

Белки построены по единому принципу и имеют 4 уровня организации:

I уровень. Первичная структура

– линейная цепь аминокислот, расположена в определенной последовательности и соединяется между собой пептидными связями (ковалентная пептидная связь).

Основа цепи – многократно повторяющаяся последовательность – СО – СН – NH- Радикалы расположены вне цепи, именно они несут главную нагрузку при выполнении белками их функций.

Аминокислотный остаток, на одном конце пептида, где имеется a-аминная группа- аминоконцевым или N-концевым остатком.

На противоположном конце молекулы, имеющим свободную карбоксильную группу – карбоксиконцевой или С-концевой. Название пептидов образуется из входящих в них аминокислот остатков в соответствие с их последовательностью, начиная с N – конца.

Каждый белок имеет в своем составе определенное количество аминокислот, соединенных между собой в строго зафиксированной последовательности с помощью пептидных (ковалентных) связей, что и определяет специфичность и уникальность каждого белка.

Первым белком, у которого была определена первичная структура, стал инсулин, содержащий 51 аминокислоту = > что позволило получить его искусственным путем.

II уровень. Вторичная структура

– спираль, в которой закручивается полипептидная цепочка.

Спирализация возможна благодаря водородным связям между остатками карбоксильных и аминных групп.

Основа альфа – спирали – пептидная цепь, а радикалы аминокислот направлены к наружи, располагаются по спирали. Внешне альфа-спираль похожа на растянутую спираль электроплитки. Такая форма характерна для белков, имеющих 1 полипептидную цепь (альбумины, глобулины).

Складчатая β- структура – плоская форма, похожа на меха гармошки.

Характерна для белков, имеющих несколько полипептидных цепей, расположенных параллельно.

β- структура встречается в таких белках, как трипсин, рибонукмаза, кератин волос, коллаген, сухожилий.

Водородная связь слабая, легко образуется и легко разрывается (в белках этот вид связи: между Н альфа-аминной группы одной пептидной связи и О2 β – карбоксильной группы другой).

В образовании вторичной структуры белковой молекулы принимают участие и дисульфидные связи (образованы между сульфгидрильными группами цистеина).

III уровень.Третичная структура

– пространственная форма, которую стремится принять спираль вторичной структуры, складываясь и изгибаясь под действием образования дополнительных дисульфидных связей (дисульфидных мостиков, которые образуются между атомами серы двух молекул цистеина, расположенные в разных участках полипептидной цепи) – связь очень прочная (только сильные кислоты, щелочи, алкоголь, высокая температура может разрушить – S – S).

! Именно третичная структура обеспечивает выполнение белком его основных функций и может быть представлена в виде шарика (глобулы), яичный белок, казеин молока, белки сыворотки крови (альбумины, глобулины) и в виде нитей (фибрилл: белки опорных тканей: миозин мышц, оссеин костей, фибрин крови.

Глобулярные белки хорошо растворимы в воде. Фибриллярные плохо или совсем не растворяются.

Итак, третичную структуру поддерживают четыре вида связи:

1)водородные (Н . . . О);

2)Ионные (солеобразующие) –NH 3 ….C

3)Дисульфидные – S-S -;

4)Гидрофобные (силы Ван-дер-Ваальса).

IV уровень. Четвертичная структура

– характерна для белков состоящих из 2 или более полипептидных цепей, связанных между собой слабыми ионными связями. Это объединение в определённом порядке двух или более субъединиц в молекулу олигомерного белка.

Дата добавления: 2016-02-09; просмотров: 3022; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

ПОСМОТРЕТЬ ЁЩЕ:

Источник: https://helpiks.org/6-83602.html

Аминокислоты, белки. Строение белков. Уровни организации белковой молекулы. урок. Биология 10 Класс

Белки:  Белки – это высокомолекулярные азотистые органические соединения,

Среди органических соединений клетки белки являются наиболее важными. белков в клетке колеблется от 50 % до 80 %.

Белки – это высокомолекулярные органические соединения, которые состоят из углерода, водорода, кислорода, серы и азота. В состав некоторых белков входит фосфор, а также катионы металлов.

Белки являются биополимерами, которые состоят из мономеров аминокислот. Их молекулярная масса варьируется от нескольких тысяч до нескольких миллионов, в зависимости от количества аминокислотных остатков.

В состав белков входит всего 20 типов аминокислот из 170, найденных в живых организмах.

Аминокислоты (см. Рис. 1) – органические соединения, в молекулах которых одновременно присутствует аминогруппа () с основными свойствами и карбоксильная группа () с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R), у разных аминокислот имеет различное строение.

Рис. 1. Аминокислота

В зависимости от радикала аминокислоты делят на (см. Рис. 2):

1. кислые (в радикале карбоксильная группа);

2. основные (в радикале аминогруппа);

3. нейтральные (не имеют заряженных радикалов).

Рис. 2. Классификация аминокислот

Аминокислоты соединяются друг с другом посредством пептидной связи. Эта связь образуется путем выделения молекулы воды при взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты. Реакция, идущая с выделением воды, называется реакцией конденсации, а возникающая ковалентная азот-углеродная связь – пептидной связью.

Рис. 3. Дипептид

Соединения, образующиеся в результате конденсации двух аминокислот, представляют собой дипептид (см. Рис. 3).

На одном конце его молекулы находится аминогруппа, а на другом – свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие молекулы.

Если таким образом соединяется много аминокислот, то образуется полипептид (см. Рис. 4).

Рис. 4. Полипептид

Полипептидные цепи бывают очень длинными и могут состоять из различных аминокислот. В состав белковой молекулы может входить как одна полипептидная цепь, так и несколько таких цепей.

Многие животные, включая человека, в отличие от бактерий и растений не могут синтезировать все аминокислоты, которые составляют белковые молекулы. То есть существует ряд незаменимых аминокислот, которые должны поступать с пищей.

К незаменимым аминокислотам относятся: лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, метионин.

Ежегодно в мире производится более двухсот тысяч тонн аминокислот, которые используются в практической деятельности человека. Они применяются в медицине, парфюмерии, косметике, сельском хозяйстве.

В большей степени производят глутаминовую кислоту и лизин, а также глицин и метионин.

Назначение аминокислот

1. Глутаминовая кислота

Используется в психиатрии (при эпилепсии, для лечения слабоумия и последствий родовых травм), в комплексной терапии язвенной болезни и при гипоксии. Также она улучшает вкус мясных продуктов.

2. Аспарагиновая кислота

Аспарагиновая кислота способствует повышению потребления кислорода сердечной мышцей. В кардиологии применяют панангин – препарат, содержащий аспартат калия и аспартат магния. Панангин применяют для лечения различного рода аритмий, а также ишемической болезни сердца.

3. Метионин

Защищает организм при отравлениях бактериальными эндотоксинами и некоторыми другими ядами, в связи с этим используется для защиты организма от токсикантов окружающей среды. Обладает радиопротекторными свойствами. 

4. Глицин

Является медиатором торможения в центральной нервной системе. Используется как успокаивающее средство, применяется при лечении хронического алкоголизма.

5. Лизин

Основная пищевая и кормовая добавка. Используется в качестве антиоксидантов в пищевой промышленности (предотвращает порчу пищевых продуктов).

Отличие между белками и пептидами заключается в количестве аминокислотных остатков. В белках их более 50, а в пептидах менее 50.

В настоящее время выделено несколько сотен различных пептидов, которые выполняют в организме самостоятельную физиологическую роль.

К пептидам относятся:

1. Пептидные антибиотики (грамицидин S).

2. Регуляторные пептиды – вещества, регулирующие многие химические реакции в клетках и тканях организма. К ним относятся: пептидные гормоны (инсулин), окситоцин, стимулирующий сокращение гладкой мускулатуры.

3. Нейропептиды.

В зависимости от строения различают простые и сложные белки.

1. Простые белки состоят только из белковой части.

2. Сложные имеют небелковую часть.

Если в качестве небелковой части используется углевод, то это гликопротеиды.

Если в качестве небелковой части используются липиды, то это липопротеиды.

Если в качестве небелковой части используются нуклеиновые кислоты, то это нуклеопротеиды.

Белки имеют 4 основных структуры: первичную, вторичную, третичную, четвертичную (см. Рис. 5).

Рис. 5. Структура белка

1. Под первичной структурой понимают последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.

Значительное совпадение первичной структуры характерно для белков, выполняющих сходные функции. Замена всего лишь одной аминокислоты в одной из цепей может изменить функцию молекулы белка. Например, замена глутаминовой кислоты на валин приводит к образованию аномального гемоглобина и к заболеванию, которое называется серповидноклеточная анемия.

2. Вторичная структура – упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей.

3. Третичная структура – укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков.

4. Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами.

Утрата белковой молекулой своей природной структуры называется денатурацией. Она может возникнуть при воздействии температуры, химических веществ, при нагревании и облучении.

Если при денатурации не нарушены первичные структуры, то при восстановлении нормальных условий белок способен воссоздать свою структуру. Этот процесс носит название ренатурация (см. Рис. 6). Следовательно, все особенности строения белка определяются первичной структурой.

Рис. 6. Денатурация и ренатурация

Серповидноклеточная анемия – это наследственная болезнь, при которой эритроциты, участвующие в переносе кислорода, выглядят не в виде диска, а принимают форму серпа (см. Рис. 7). Непосредственной причиной изменения формы является небольшое изменение химической структуры гемоглобина (основного компонента эритроцита).

Рис. 7. Внешний вид нормального и серповидного эритроцита

Симптомы: потеря трудоспособности, постоянная отдышка, учащенное сердцебиение, пониженный иммунитет.

Одним из признаков серповидноклеточной анемии является желтизна кожных покровов.

Существуют различные формы заболевания. В самой тяжелой форме у человека происходит задержка развития, такие люди не доживают до подросткового возраста.

Список литературы

  1. Каменский А.А., Криксунов Е.А., Пасечник В.В. Общая биология 10-11 класс Дрофа, 2005.
  2. Биология. 10 класс. Общая биология. Базовый уровень / П.В. Ижевский, О.А. Корнилова, Т.Е. Лощилина и др. – 2-е изд., переработанное. – Вентана-Граф, 2010. – 224 стр.
  3. Беляев Д.К. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. – 11-е изд., стереотип. – М.: Просвещение, 2012. – 304 с.
  4. Агафонова И.Б., Захарова Е.Т., Сивоглазов В.И. Биология 10-11 класс. Общая биология. Базовый уровень. – 6-е изд., доп. – Дрофа, 2010. – 384 с.

Дополнительные рекомендованные ссылки на ресурсы сети Интернет

  1. Vmede.org (Источник).
  2. .com (Источник).
  3. Bio-faq.ru (Источник).

Домашнее задание

  1. Вопросы 1-6 в конце параграфа 11 (стр. 46) – Каменский А.А., Криксунов Е.А., Пасечник В.В. «Общая биология», 10-11 класс (Источник)
  2. Какие функциональные группы входят в состав аминокислот?

Источник: https://interneturok.ru/lesson/biology/10-klass/bosnovy-citologii-b/aminokisloty-belki-stroenie-belkov-urovni-organizatsii-belkovoy-molekuly

Лекция № 3. Строение и функции белков. Ферменты

Белки:  Белки – это высокомолекулярные азотистые органические соединения,

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми.

Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными.

Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное.

В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной.

В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов.

На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 1020.

Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций.

В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка.

Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами.

Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость.

На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

                

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков.

Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия.

В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы.

У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям.

Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин.

Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.

Свойства белков

Купить проверочные работы
по биологии

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства.

Способность отдавать и присоединять Н+ определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген).

Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные.

Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций.

Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией.

Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

Ферменты

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью.

Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов.

Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е.

в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром.

Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции.

Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».

Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента.

При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента.

Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.

Классификация ферментов

По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:

  1. оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
  2. трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
  3. гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
  4. лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С–С, С–N, С–О, С–S — декарбоксилаза),
  5. изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
  6. лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С–С, С–N, С–О, С–S — синтетаза).

Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.

  • Перейти к лекции №2 «Строение и функции углеводов и липидов»
  • Перейти к лекции №4 «Строение и функции нуклеиновых кислот АТФ»
  • Смотреть оглавление (лекции №1-25)

Источник: https://licey.net/free/6-biologiya/21-lekcii_po_obschei_biologii/stages/257-lekciya_3_stro

Белки 1 (расширенная версия). белки это высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, состоящие из остатков

Белки:  Белки – это высокомолекулярные азотистые органические соединения,

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, состоящие из остатков

-аминокислот, соединенных пептидной связью.

В состав белков входит 20 аминокислот.

При построении белковой молекулы, аминокислоты объединяются друг с другом в длинные полипептидные цепи, образуя друг с другом пептидные связи.

Пептидная связь настолько прочная, что для её гидролиза вне организма необходимы очень жесткие условия: нагревание при 105C в течение суток в присутствии концентрированной HCl.

В условиях организма существуют специфические ферменты – пептидазы, с помощью которых эти связи разрываются очень быстро.

Основу белка составляет первичная структура.

Первичная структура белка – это последовательность (порядок чередования) остатков -аминокислот в полипептидной цепи.
Разные белки имеют разную первичную структуру.

Эта структура абсолютно уникальная для каждого белка!

Цепь повторяющихся групп: –NH–CH–CO– называется: пептидный остов.

Цепь повторяющихся групп: –NH–CH–CO– называется: пептидный остов.
Формула пептида, содержащего пролин:

Информация о первичной структуре белка лежит в ДНК:

ДНК (гены)

мРНК

первичная

стр-ра белка

В условиях клетки первичная структура приобретает 3-х-мерную пространственную структуру, которая называется: конформация.

В понятие конформация входит: вторичная и третичная структура белка.

Вторичная структура белка – это пространственная структура, в формировании которой участвуют водородные связи между CO– и NH– группами пептидного остова.

3 типа вторичной структуры:

1) -спираль;

2) -структура;

3) беспорядочный клубок.

1) -спираль образуется за счет закручивания пептидного остова белка в спираль.

В формировании -спирали участвуют водородные связи между кислородом CO– группы одной аминокислоты и водородом NH– группы 4-ой от неё аминокислоты.
Водородные связи ориентированы вдоль оси такой спирали:

На один виток спирали приходится 3,6 остатка аминокислот. Радикалы аминокислот располагаются снаружи спирали.

Формирование -спирали может быть нарушено:

  1. В участках, содержащих пролин.

Пролин не содержит атома H, способного образовывать водородную связь. В этом месте полипептидной цепи возникает изгиб или петля;

  1. если последовательно расположены несколько одноименно заряженных радикалов, между которыми возникает электростатическое отталкивание;
  2. участки с близкорасположенными объемными радикалами (триптофан, метионин, гистидин).

2) -структура образуется между линейными областями одной полипептидной цепи или между разными полипептидными цепями:

Параллельная -структура:

Антипараллельная -структура:

3) Беспорядочный клубок – это области с нерегулярной вторичной структурой.

Это петлеобразные и кольцеобразные стр-ры, с меньшей регулярностью укладки, чем -спираль и -стр-ра.

Они сильно отличаются в разных белках, но имеют одинаковую (или очень близкую) стр-ру для всех молекул одного и того же белка.

Третичная структура белка – это трехмерная пространственная структура, в формировании которой участвуют межрадикальные взаимодействия.

Свойства радикалов аминокислот по их полярности:

IГидрофильные (полярные)IIГидрофобные (неполярные)
НезаряженныеАнионные(–)Катионные(+)
Радикалы, содержащие однуиз следующих полярных групп:Сер; Тре; Тир; Цис; Асн; ГлнРадикалы, содержащие COOH–группу:COOH  COO– + H+Асп; ГлуРадикалы, содержащие атом азота, способный к присоединению протона:Пример:Лиз; Арг; ГисРадикалы не содержат ни одной полярной группы:Ала; Вал; Лей; Иле; Мет; Фен; Три; Про

Гидрофильные и гидрофобные радикалы никогда не взаимодействуют друг с другом!!

I. Гидрофильные (полярные) радикалы могут взаимодействовать только между собой, образуя

2 типа связей:

а) водородная связь;

б) ионная связь.

а) Водородная связь образуется между 2-мя гидрофильными незаряженными радикалами или одним заряженным (чаще анионным) и одним незаряженным радикалом:

б) Ионная связь образуется между разноименно заряженными радикалами:

и+
ГлуЛиз
АспАрг
Гис

Например:

II. Гидрофобные (неполярные) радикалы могут взаимодействовать только между собой, образуя гидрофобную связь.

Пример:

Это всё были – слабые связи!

Между радикалами цистеина может образовываться прочная ковалентная связь – дисульфидная:

Дисульфидные связи имеют далеко не все белки. Такие связи имеют в основном секреторные белки, которые выделяются во внеклеточное пространство.

К ним относятся, например, инсулин и иммуноглобулины.

В водной среде третичная структура начинает образовываться с гидрофобных связей.

Гидрофобные радикалы, «прячась» от воды, погружаются внутрь белковой молекулы, максимально сближаясь друг с другом и образуя между собой гидрофобные связи.
Они составляют гидрофобное ядро белка.
Гидрофильные радикалы стремятся располагаться снаружи, образуя с водой водородные связи, и составляют гидрофильную оболочку белка.
За счет гидрофильной оболочки крупная молекула белка хорошо растворима в воде.
Те гидрофильные радикалы, которые оказались внутри белковой молекулы, образуют друг с другом водородные и ионные связи.
В белках, которые функционируют в гидрофобном окружении (белки мембран), обратное строение: внутри – гидрофильные радикалы, а снаружи – гидрофобные.
Супервторичная структура белка
Супервторичная структура белка – это сходные сочетания и взаиморасположение вторичных структур в белке.
Это специфическое сочетание элементов вторичной структуры при формировании третичной стр-ры белка.
В формировании супервторичной стр-ры могут принимать участие межрадикальные взаимодействия.
Примеры: “α-спираль – поворот – α-спираль”; “лейциновая застежка молния”, “цинковые пальцы”, “β-бочонок” и др.

Все связи, стабилизирующие вторичную и третичную структуру (кроме дисульфидных) – слабые. Они могут разрываться даже при комнатной t.

Поэтому, для белков характерно уникальное свойство: конформационная лабильность.
Конформационная лабильность – это способность белков к небольшим изменениям конформации в результате разрыва одних и образования других слабых связей.
Эта способность помогает белкам функционировать.

Функции белков:

  1. Структурная: белки соединительной ткани, фибрин тромбов;
  2. Транспортная: гемоглобин – транспорт O2, трансферрин – транспорт Fe;
  3. Ферментативная: белки-ферменты, катализирующие химич. реакции в организме;
  4. Сократительная: актин, миозин;
  5. Регуляторная: белковые гормоны, активаторы и ингибиторы других белков;
  6. Защитная: белки-иммуноглобулины
  7. Энергетическая

Выполнение белком его функции обеспечивается специфическим участком, к которому присоединяется лиганд. Этот участок называется: активный центр.

Лиганд – это вещество, которое взаимодействует с активным центром белка по принципу комплементарности.

  1. Активный центр белка – это участок молекулы белка, сформированный на уровне третичной структуры (иногда, четвертичной), ответственный за связывание с лигандом.
  1. Расположен в узком гидрофобном углублении (щели) поверхности молекулы белка.

Комплементарность – это пространственное и химическое соответствие взаимодействующих поверхностей (активного центра белка и лиганда).

ДНК (гены)

мРНК

первичная

стр-ра белка

конформация

а

L →

ктивный центр

функция

Простые и сложные белки

перейти в каталог файлов

Источник: http://uhimik.ru/belki--eto-visokomolekulyarnie-azotsoderjashie-organicheskie-s/index.html

Белки это высокомолекулярные органические соединения состоящие из

Белки:  Белки – это высокомолекулярные азотистые органические соединения,

Белки – это высокомолекулярные органические соединения, состоящие из аминокислот, соединенных между собой пептидной связью Мономерная единица белка АМИНОКИСЛОТА Число белковых аминокислот равно 20 -22.

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильная и амино- группы.

Белковые аминокислоты являются αпроизводными органических кислот В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 -аминокислот, кодируемых генетическим кодом.

Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными, или стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам в некоторых случаях причисляют селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O). Это так называемые 21 -я и 22 -я аминокислоты.

Аминокислотами называются органические карбоновые кислоты, у которых как минимум один из атомов водорода углеводородной цепи замещен на аминогруппу. В зависимости от положения группы —NН 2 различают α, β, γ и т. д. L-аминокислоты. К настоящему времени в различных объектах живого мира найдено до 200 различных аминокислот.

В организме человека содержится около 60 различных аминокислот и их производных, но не все они входят в состав белков. Аминокислоты делятся на две группы: 1. Протеиногенные (входящие в состав белков). Среди них выделяют главные (их всего 20) и редкие.

Редкие белковые аминокислоты (например, гидроксипролин, гидроксилизин, аминолимонная кислота и др. ) на самом деле являются производными тех же 20 аминокислот. 2.

Остальные аминокислоты не участвуют в построении белков; но они находятся в клетке либо в свободном виде (как продукты обмена), либо входят в состав других небелковых соединений.

Например, аминокислоты орнитин и цитруллин являются промежуточными продуктами в образовании протеиногенной аминокислоты аргинина и участвуют в цикле синтеза мочевины; γ-амино-масляная кислота тоже находится в свободном виде и играет роль медиатора в передаче нервных импульсов; β-аланин входит в состав витамина — пантотеновой кислоты. 3.

Непротеиногенные (не участвующие в образовании белков). Непротеиногенные аминокислоты в отличие от протеиногенных более разнообразны, особенно те, которые содержатся в грибах, высших растениях. Протеиногенные аминокислоты участвуют в построении множества разных белков независимо от вида организма, а непротеиногенные аминокислоты могут быть даже токсичны для организма другого вида, т. е. ведут себя как обычные чужеродные вещества.

Общая формула аминокислоты α

По способности организма синтезировать из предшественников • Незаменимые Для большинства животных и человека незаменимыми аминокислотами являются: валин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, аргинин, гистидин.

• Заменимые Для большинства животных и человека заменимыми аминокислотами являются: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин. Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков.

К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой.

Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

Краткие обозначения аминокислот • • • Аргинин (Arg, R) • Аспарагиновая кислота (Asp, D) • • • Аспарагин (Asn, N) • • Валин (Val, V) • • Гистидин (His, H) • • Глицин (Gly, G) • • Глутаминовая кислота (Glu, E) • • Глутамин (Gln, Q) • • Изолейцин (Ile, I) • Аланин (Ala, A) Лейцин (Leu, L) Лизин (Lys, K) Метионин (Met, M) Пролин (Pro, P) Серин (Ser, S) Тирозин (Tyr, Y) Треонин (Thr, T) Триптофан (Trp, W) Фенилаланин (Phe, F) Цистеин (Cys, C)

Классификация по химической природе • Алифатические • Серосодержащие • Ароматические • Гетероциклические • Иминокислоты • Нейтральные • Кислые • Щелочные

Глици н (α-аминоуксусная кислота, гликокол) — простейшая алифатическая аминокислота, единственная аминокислота, не имеющая оптических изомеров. Центральное звено пуриновых оснований. Глицина много в фибриллярных белках, желатине, фибриллярных соединениях шёлка, волосах. Участвует в синтезе треонина, применяют в фармации.

Аланин (α-аминопропионовая кислота) — алифатическая аминокислота. α-Аланин входит в состав многих белков, βаланин — в состав ряда биологически активных соединений (а. е. , пантотеновой кислоты).

Аланин легко превращается в печени в глюкозу и наоборот. Этот процесс носит название глюкозо-аланинового цикла и является одним из основных путей глюконеогенеза в печени.

Служит исходным веществом при синтезе каротиноидов, каучука, искусственном производстве углеводов.

Валин (α-аминоизовалериановая, или α – амино-β-диметилпропионовая кислота — алифатическая аминокислота, входит в состав всех белков. Валин служит одним из исходных веществ при биосинтезе пантотеновой кислоты (витамин В 3), алкалоидов и пенициллина. Валин — незаменимая аминокислота.

Лейцин (α-аминоизокапроновая кислота) — алифатическая аминокислота; незаменимая аминокислота. Лейцин входит в состав всех природных белков. Особенно много в проростках семян злаков. Применяется для лечения болезней печени, анемий и других заболеваний. Является источником сивушных масел.

Изолейцин (α-амино-β-метил-β-этил пропионовая кислота) -— алифатическая аминокислота. Входит в состав всех природных белков. Является незаменимой аминокислотой. Участвует в энергетическом обмене. При недостаточности ферментов, катализирующих декарбоксилирование изолейцина, возникает кетоацидурия.

Сери н (α-амино-β-оксипропионовая кислота) — гидроксиаминокислота, существует в виде двух оптических изомеров — L и D. L-серин участвует в построении почти всех природных белков. Много содержится в шелке, казеине. В организме человека может синтезироваться из 3 -фосфоглицерата. Серин участвует в образовании активных центров ряда ферментов, обеспечивая их функцию.

Фосфорилирование остатков серина в составе белков имеет важное значение в механизмах межклеточной передачи сигналов. Серин участвует в биосинтезе ряда других обычных АК: Gly, Cys, Met, Trp. Cерин является исходным продуктом синтеза пурина и пиримидина, сфинголипидов, этаноламина, и других важных продуктов обмена веществ.

В процессе распада в организме серин подвергается дезаминированию с образованием ПВК.

Треони н (α-амино-β-оксимасляная кислота) — гидроксиаминокислота; молекула содержит два хиральных центра, что обусловливает существование четырёх оптических изомеров: L- и D-треонина (3 D), а также L- и D-аллотреонина (3 L).

L-треонин вместе с 19 другими протеиногенными аминокислотами участвует в образовании природных белков, фосфолипидов. Входит в состав витамина В 12. Незаменимая АК.

Бактериями и растениями треонин синтезируется из аспарагиновой кислоты.

Цистеин (α-амино-β-тиопропионовая кислота) – серусодержащая АК. Входит в состав α-кератина, основного белка ногтей, кожи и волос. Он способствует формированию коллагена и улучшает эластичность и текстуру кожи.

Цистеин входит в состав и других белков организма, в том числе некоторых пищеварительных ферментов, помогает обезвреживать некоторые токсические вещества и защищает организм от повреждающего действия радиации. Мощный антиоксидант. Предшественник глютатиона.

Цистеин растворяется лучше, чем цистин, и быстрее утилизируется в организме, поэтому его чаще используют в комплексном лечении различных заболеваний. Эта АК образуется в организме из LMet, при обязательном присутствии витамина В 6.

Метионин (α-амино-γ-тиометилизомасляная кислота) — серусодержащая АК; незаменимая. Метионин служит в организме донором СН 3 -групп при биосинтезе холина, адреналина и др. , а также источником серы при биосинтезе цистеина.

Фармакологический препарат метионина оказывает липотропное действие, повышает синтез холина, лецитина, способствует снижению содержания холестерина в крови и улучшению соотношения фосфолипиды/холестерин, уменьшению отложения нейтрального жира в печени и улучшению функции печени.

Метил-метионин-сульфоний, или «витамин U» , обладает цитопротективным действием на слизистую желудка и двенадцатиперстной кишки, способствует заживлению язвенных и эрозивных поражений этих органов.

Аспарагиновая кислота (α-аминоянтарная кислота, аспартат) — моноаминодикарбоновая аминокислота.

Встречается во всех организмах в свободном виде и в составе белков, играет важную роль в обмене азотистых веществ, участвует в образовании пиримидиновых оснований и мочевины.

Аспарагиновая кислота и аспарагин являются критически важными для роста и размножения лейкозных клеток при некоторых видах лимфолейкоза. Сама кислота и её соли используются, как компоненты лекарственных средств.

Аспараги н — амид аспарагиновой кислоты. В живых клетках присутствует в свободном виде и в составе белков. Путем образования аспарагина из аспарагиновой кислоты в организме связывается токсический аммиак. Аспарагин был выделен из сока спаржи (Asparagus) в 1806 году французским химиком Л. Вокленом, став первой полученной человеком аминокислотой.

Глутаминовая кислота (α-аминоглютаровая кислота, глутамат) — моноаминодикарбоновая аминокислота. В живых организмах глутаминовая кислота и присутствует в составе белков, ряда низкомолекулярных веществ и в свободном виде. Глутаминовая кислота играет важную роль в азотистом обмене.

Является нейромедиаторной аминокислотой. Фармакологический препарат оказывает умеренное психостимулирующее, энергизирующее, возбуждающее действие.

Глутаминовая кислота и её соли используются как усилитель вкуса во многих пищевых концентратах и консервах, придавая им вкус, характерный мясу.

Глутамин — амид глутаминовой кислоты, образуется из неё в результате прямого аминирования под воздействием глутаминсинтетазы. Много содержится в растительных белках, входит в состав фолиевой кислоты, активно используется при синтезе пурина.

Лизин (α, ε-диаминоизокапроновая кислота) — алифатическая диаминомонокарбоновая аминокислота с выраженными свойствами основания; незаменимая. Лизин входит в состав белков злаков. Синтетический лизин применяют для обогащения кормов и пищевых продуктов. Крайне необходим для нормального развития детей.

Аргинин (α-амино-δ-гуанидилизовалериановая кислота) – полузаменимая аминокислота. Входит в состав протаминов (до 85%) и гистонов. Ускоряет синтез гормона роста и др. гормонов. Участвует в синтезе мочевины и процессах азотистого обмена.

Аргинин служит носителем и донором азота, необходимого в синтезе мышечной ткани. Способен увеличивать мышечную и уменьшать жировую массу тела. Обладает выраженным психотропным эффектом.

Аргинин способствует улучшению настроения, делает человека более активным, выносливым, улучшает половую функцию.

Фенилалани н (α-амино-β-фенилпропионовая кислота) — ароматическая аминокислота. L-фенилаланин входит в состав белков множества организмов. Незаменимая аминокислота. Способствует синтезу тирозина. Из тирозина впоследствии синтезируются адреналин, норадреналин, ДОФА.

При наследственном заболевании фенилкетонурии превращение фенилаланина в тирозин нарушено, и в организме происходит накопление фенилаланина и его токсических производных, повреждающих нервную систему.

Также фенилаланин является составной частью синтетического сахарозаменителя — аспартама, который активно используется в пищевой промышленности, чаще в производстве жевательной резинки и газированных напитков.

Тирози н (α-амино-β-(п-оксифенил)пропионовая кислота) – ароматическая полузаменимая аминокислота. входит в состав множества природных белков, в т. ч. и ферментов, а также катехоламинов (дофамин, адреналин, норадреналин) и пигмента меланина.

Образование тирозина в организме в большей степени необходимо для удаления избытка фенилаланина, а не для восстановления запасов тирозина, так как он обычно в достаточном объёме поступает с белками пищи, и его дефицита не возникает. Реакция протекает в печени под действием фермента фенилаланин-4 гидроксилазы.

Дефицит или снижение активности этого фермента проявляются фенилкетонурией.

Триптофа н ( β-индолиламинопропионовая, 2 амино-3 -(1 H-индол-3 -ил)пропионовая кислота). Для человека незаменимая. Относится к ряду гидрофобных аминокислот, поскольку содержит ароматическое индольное кольцо.

Триптофан является компонентом пищевых белков. Им богаты, в частности, овёс, бананы, сушёные финики, арахис, кунжут, молоко, йогурт, творог, рыба, курица, индейка, мясо. Участвует в синтезе витамина В 5 и РР.

Гистиди н (L-α-амино-β-имидазолилпропионовая кислота) — гетероциклическая аминокислота. Гистидин входит в состав активных центров множества ферментов, является предшественником в биосинтезе гистамина. Полузаменимая.

Гистидином богаты такие продукты как тунец, лосось, свиная вырезка, говяжье филе, куриные грудки, соевые бобы, арахис, чечевица.

Кроме того, гистидин включается в состав многих витаминных комплексов и некоторых других медикаментов.

Проли н (пирролидин-α-карбоновая кислота) — гетероцикическая аминокислота (точнее, иминокислота). Пролин входит в состав всех белков всех организмов. Особенно богат пролином основной белок соединительной ткани — коллаген.

В организме пролин синтезируется из глутаминовой кислоты. В составе коллагена пролин при участии аскорбиновой кислоты окисляется в оксипролин.

Чередующиеся остатки пролина и оксипролина способствуют созданию стабильной трёхспиральной структуры коллагена, придающей молекуле прочность.

Физико-химические свойства 1. Амфотерность – в водных растворах ионы аминокислот ведут себя как амфотерные электролиты – амфиионы 2. Стереоизомерия – принадлежность аминокислот к L- или D-форме определяется по структуре глицеринового альдегида. Все природные АК относятся к L-форме. L-форма D-форма

Источник: https://present5.com/belki-eto-vysokomolekulyarnye-organicheskie-soedineniya-sostoyashhie-iz/

Medic-studio
Добавить комментарий